Тукало Михайло Арсентійович
 |
Народився 2 червня 1951 року. Закінчив Київський національний університет імені Т. Г. Шевченка (1973). Заступник директора Інституту молекулярної біології і генетики НАН України та завідувач відділу ензимології білкового синтезу цього інституту.
Основні наукові інтереси Михайла Арсентійовича полягають у вивченні структурних основ РНК-білкового впізнавання та ферментативного каталізу. Дослідження останніх років спрямовані на визначення структурних основ декодування генетичної інформації. На даний час працює над вивченням специфічного впізнавання аміноацил-тРНК синтетазами своїх гомологічних амінокислот і тРНК, механізмів каталізу і редактування. З використанням біохімічних методів, сайт-спрямованого мутагенезу і рентгеноструктурного аналізу вивчає різні прокаріотичні (в т. ч. і важливі патогенні бактерії — Enterococcus faecalis, Mycobacterium tuberculosis and Streptococcus pneumoniae), еукаріотичні і архе-бактеріальні системи.
У співробітництві з д-ром С. Кусаком з Європейської молекулярно-біологічної лабораторії (ЄМБЛ) М. А. Тукало були вивчені просторові структури низки АРСаз та їхніх комплексів з різними комбінаціями субстратів, включаючи комплекси з тРНК. Показано, що процес синтезу специфічних продуктів АРСазами супроводжується конформаційними змінами в активному центрі ферментів і за його межами. Одержані дані дозволили висвітлити механізми активації амінокислот та зрозуміти молекулярні механізми впізнавання гомологічних тРНК і їхнього аміноацилювання цими ферментами.
Найвагоміших результатів науковцем досягнуто у дослідженні серил-, тирозил- і лейцил-тРНК синтетаз із Thermus thermophylus, які у прокаріотів впізнають тРНК з довгим варіабельним стеблом. Визначення структури комплексу СерРС:тРНКSer дало змогу отримати перші відомості про будову тРНК з довгою варіабельною гілкою і прослідкувати яким чином відбувається її взаємодія з ферментом. У підсумку, вивчення просторової структури комплексу ТирРС:тРНКTyr дозволило вперше показати незвичайний (неканонічний), для цього класу ферментів, тип упізнавання тРНК. Тирозил-тРНК синтетаза належить до 1-го структурного класу, але має тип упізнавання, характерний для АРСаз 2-го класу, де тРНК взаємодіє з ферментом з боку довгої варіабельної гілки. Встановлення просторової структури комплексу ЛейРСТТ:тРНКLeu висвітлює повну картину взаємодії синтетаз із тРНК, які мають довгу варіабельну гілку. Виявлені нами відмінності у просторових структурах тРНКSer, тРНКTyr і тРНКLeu методами рентгеноструктурного аналізу та хімічної модифікації дозволяють зрозуміти їхню роль у процесах впізнавання і дискримінації гомологічними АРСазами.
Автор понад 180 публікацій. Член редколегії наукового журналу "Biopolymers and cell".
Бібліографія публікацій М. А. Тукало
(за даними Українського реферативного журналу "Джерело")
Національна бібліотека України імені В. І. Вернадського, Київ
www.nbuv.gov.ua